トカゲの表皮にあるウロコのケラチンは、アミノ酸領域が鳥及び哺乳類の外皮蛋白
　質と相同であることを明らかにする。
　Scale keratin in lizard epidermis reveals amino acid regions homologous with avian
　and mammalian epidermal proteins
　Lorenzo Alibardi , Luisa Dalla Valle , Vania Toffolo , Mattia Toni
　The Anatomical Record Part A: Discoveries in Molecular, Cellular, and Evolutionary Biology
　Vol. 288A, Issue 7 , pp.734 - 752

　アブストラクトほにゃ訳(何もわからないままのほにゃ訳です)
　β-ケラチンと呼ばれる小さい蛋白質は、爬虫類のウロコの硬い材料を構成する。
　β-ケラチンの統合のセルサイトを研究するために、15-16 kDa(キロダルトン)のト
　カゲのβ-keratinに対する抗血清が生産された。抗血清は、トカゲ表皮のβ-細胞
　を認識して、免疫細胞学と免疫ブロッティングを使用することでβ-ケラチン繊維に
　ラベルをつける。トカゲβ-ケラチンmRNAに対する cDNA-プローブを用いる、いわ
　ゆる交配により、トカゲの再生した萌芽期の表皮のβ細胞にラベルをつける。
　mRNAは細胞質内で自由に局所化されるか、またはβ-細胞のケラチン繊維に関
　連づけられる。免疫ラベリングといわゆるラベリングは、β-ケラチンの統合と蓄積は
　密接に関連していることを示唆している。cDNAプローブの核内分布は、一次転写が
　蛋白質のための細胞質mRNAコード化と同様であることを示す。 後者は163のアミ
　ノ酸を包含するグリシンとプロリンの豊富な15.5kDaの蛋白質を含むが、それでは、
　中央のアミノ酸領域がヒナの爪/羽毛のものと同様であるが、頭部および後部のア
　ミノ酸領域は、哺乳類の毛のグリシンとチロシンが豊かな蛋白質に類似している。
　またこれは、爬虫類のグリシンが豊富な蛋白質とサイトケラチン、毛のケラチンを構
　成する蛋白質及び羽毛/爪のケラチンを比較する系統分析によっても確認される。
　異なった小さいグリシン豊富な蛋白質が基盤的な(爬虫類のような)有羊膜類に存
　在した祖先蛋白質から進化したと示唆される。これらの蛋白質の進化はウロコ、爪、
　爬虫類と鳥の吻部および羽毛にグリシンの豊富な蛋白質を生じた。ある証拠から、
　β-ケラチン繊維の中に含まれた少なくともいくつかの蛋白質にグリシンが豊富にあ
　り、哺乳類の角質派生物に存在しているいくつかのケラチンに関連する蛋白質に類
　似していることが示唆される。化学組成、免疫特性、およびβ-ケラチンの分子量が
　ある、グリシン豊富な蛋白質が、哺乳動物の毛、爪、ひづめ、および角に存在してい
　るケラチンと関連している蛋白質の、爬虫類の対応物かもしれないと示唆される。
　これらの小さいタンパク質は、サイトケラチン繊維中で密に詰められるため、硬いタ
　イプの角質の材料を作り出す。

　※kDa(キロダルトン)：質量の単位。１ダルトンは12C（炭素 12）一原子の12分の１の
　　質量 (1.66×10^-24グラム)。大抵のタンパク質は数万ダルトン以上の大きさなので、
　　タンパク質のサイズを表すには、ふつうキロダルトンkDaの単位が使用される。